滑行学说

出处：按学科分类—生物科学 中国农业出版社《动物生理学词典》第126页（944字）

主要内容是肌肉收缩时并无肌丝或其他有形结构的卷曲或缩短，而只是发生了细肌丝向粗肌丝之间的滑行，即由Z线发出的细肌丝向暗带中央移动，结果相邻的各Z线都相互靠近，肌小节长度变短，出现了整个细胞和整个肌肉的收缩。

该学说的最直接证明是肌肉收缩时暗带长度不变，暗带中央的H带缩短，明带长度减少。滑动的过程是肌球蛋白和肌动蛋白复合物的形成和分离过程。当肌肉休息时，肌浆内Ca²⁺浓度低，由于B型肌钙蛋白和原肌球蛋白对肌球蛋白和肌动蛋白复合物的形成起抑制作用，以及对肌球蛋白的横桥的ATP酶的抑制作用，因此不能形成复合物，ATP酶也无活性；当肌肉兴奋时，由于肌浆网膜的去极化，对Ca²⁺的通透性瞬间增大，Ca²⁺大量释放到肌浆中，Ca²⁺浓度高触发了下列生化反应和生物物理过程：A型肌钙蛋白迅速与Ca²⁺结合，引起分子构型变化，继而又引起B型肌钙蛋白和原肌球蛋白分子构型改变。

这样不仅消除了它们对复合物形成的抑制作用和对横桥ATP酶的抑制作用，而且原肌球蛋白构型改变后发生位移向螺旋构下沉，把肌动蛋白G型单位结合点暴露出来。

于是形成了复合物，激活了ATP酶，横桥角度变小并扭动将肌动蛋白向M线牵引，使肌动蛋白在肌球蛋白间向H带滑进，肌节从而缩短并产生张力；当肌肉舒张时，动作电位过后，肌浆网膜复极化，对Ca²⁺的通透性恢复正常，这时由于肌浆网膜的Ca²⁺泵在ATP供能的情况下，发生强烈作用，使肌浆中的Ca²⁺浓度迅速下降，于是A型肌钙蛋白中的Ca²⁺又离解析出，B型肌钙蛋白与原肌球蛋白对Mg²⁺ATP酶的抑制作用恢复，复合物重新分离，肌动蛋白回位，肌节重新变长。此学说虽得到大量实验证据的支持，而从组成肌丝的各种蛋白质的分子结构水平上得到阐明，但由横管传入的电变化是如何引起Ca²⁺的释放，肌丝滑行时能量消耗在哪一阶段?肌丝滑行时化学能与机械能是如何转换的?实验证据尚不充分，而且在肌肉提取物中还有尚不了解其机能的其他蛋白质，这些蛋白质与肌肉收缩有无关系亦需阐明(图43)。

图43 骨骼肌的结构

(仿Bloom and Fawcett，A Textbook of Hislology，1975)